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status_changed: 2012-08-15 08:59:43
type: doctoralThesis
metadata_visibility: show
creators_name: Morales, Ivonne
title: Functional Analysis of Potential Phosphorylation Sites in the HIV-1 p6 Gag Domain
title_de: Funktionelle Analyse von potenziellen Phosphorylierungsstellen in der HIV-1 p6 Gag Domäne
ispublished: pub
subjects: 570
divisions: 911700
adv_faculty: af-14
keywords: phosphorylierung , HIV-1 , p6 , Gagphosphorylation , HIV-1 , p6 , Gag
abstract: The human immunodeficiency virus type 1 (HIV-1) interacts with multiple host components and usurps cellular regulatory mechanisms, such as phosphorylation to help direct different events of its replication cycle. Protein phosphorylation is a posttranslational modification widely used by the cell to convey specific messages in response to specific stimuli and allows the coordination of a myriad of cellular processes in a timely and specific manner. The C-terminal p6 domain of the HIV-1 Gag protein, besides carrying the PTAP L-domain required to mediate virus release is subject to phosphorylation. Although p6 has been identified to exist as the major phosphoprotein in HIV-1 particles, an in-depth study of the functional role of p6 phosphorylation has not been conducted to date. Thus, these observations prompted us to perform a comprehensive analysis of the consequences of potential p6 phosphorylation in the HIV-1 replication cycle. 
abstract_translated_text: Das humane Immundefizienz-Virus Typ 1 (HIV-1) kann mit vielen Proteinen und anderen Komponenten seiner Wirtszelle interagieren und so zelluläre Regulationsmechanismen wie die Phosphorylierung für seinen Replikationszyklus ausnutzen. Die Phosphorylierung von Proteinen ist eine translationale Modifikation, die von der Zelle genutzt wird, um spezifische Reiz-Signale weiterzuleiten und die zeitliche und spezifische Koordination unzähliger zellulärer Prozesse zu gewährleisten. Das p6 Protein am C-Terminus von HIV-1 Gag besitzt nicht nur eine PTAP late domain sondern ist auch Ziel vieler Phosphorylierungen in der Wirtszelle. Obwohl p6 schon als das am häufigsten phosphorylierte Protein in HIV-1 Partikel identifiziert wurde, sind bis heute keine vertiefenden Analysen über die Funktion dieser p6 Modifikationen durchgeführt worden. Deshalb widmet sich die vorliegende Arbeit der ausführlichen Untersuchung der Auswirkung von möglichen Phosphorylierungs-Stellen in p6 auf den HIV-1 Replikationszyklus.
abstract_translated_lang: ger
date: 2011
date_type: published
id_scheme: DOI
id_number: 10.11588/heidok.00012052
ppn_swb: 662448820
own_urn: urn:nbn:de:bsz:16-opus-120525
date_accepted: 2011-04-14
advisor: HASH(0x556120c1a570)
language: eng
bibsort: MORALESIVOFUNCTIONAL2011
full_text_status: public
citation:   Morales, Ivonne  (2011) Functional Analysis of Potential Phosphorylation Sites in the HIV-1 p6 Gag Domain.  [Dissertation]     
document_url: https://archiv.ub.uni-heidelberg.de/volltextserver/12052/1/PhD_thesis_IM_r.pdf