<> "The repository administrator has not yet configured an RDF license."^^ . <> . . "Interaktionen der kleinen GTPase Arf1 mit Coatomer"^^ . "Zusammenfassung\r\nCOPI-Vesikel sind für den retrograden Transport von Proteinen und Lipiden vom\r\nGolgi-Apparat zurück zum ER und für den bidirektionalen Transport innerhalb des\r\nGolgi-Apparates verantwortlich. Die kleine GTPase Arf1 und der heptamere\r\nProteinkomplex Coatomer sind wesentliche Bestandteile der Proteinhülle.\r\nIn der vorliegenden Arbeit wurden die Lokalisation von Arf1 innerhalb der COPI-Hülle\r\nund die Interaktion mit Coatomer näher analysiert. Hierzu wurde ein System\r\nverwendet, welches es ermöglicht, die photolabile Aminosäure p-Benzoyl-Lphenylalanin\r\n(Bp) an eine definierte Stelle innerhalb eines Proteins einzubauen. Es\r\nwurden Arf1-Derivate generiert, bei welchen an zwei unterschiedlichen Stellen\r\njeweils ein Bp eingebaut wurde. Diese Proteine wurden an Golgi-Membranen und an\r\nsynthetisch hergestellte Liposomen rekrutiert und nach der Zugabe von Coatomer\r\nwurde das Bp durch Bestrahlung mit UV-Licht aktiviert. Somit wurde Arf1 kovalent mit\r\nmöglichen Bindungspartnern, die sich in einer Umgebung von 3 Å befinden,\r\nverknüpft. Arf1 I46Bp Y167Bp zeigte eine gleichzeitige GTP-abhängige Interaktion\r\nmit den beiden Coatomer-Untereinheiten β- und δ-COP. Die genaue\r\nInteraktionsstelle innerhalb von Coatomer konnte nicht ermittelt werden. Anhand von\r\nstrukturellen Homologien zu dem Clathrin Adaptor-Komplex AP-2 jedoch wird\r\nvermutet, dass Arf1 an β- und δ-COP, die aus dem gleichen Coatomer-Komplex\r\nstammen, bindet.\r\nDes Weiteren konnte gezeigt werden, dass Arf1 I49Bp E98Bp nicht nur, wie bereits\r\nbekannt war, über die switch I Region (I49) mit γ-COP interagiert, sondern dass auch\r\ndie „Rückseite“ (E98Bp) von Arf1 eine Bindung mit β-COP eingeht. In diesem Fall\r\nhandelt es sich um Untereinheiten aus zwei verschiedenen Coatomer-Komplexen, da\r\ndie Proteine innerhalb eines Komplexes einen zu großen Abstand zueinander\r\naufweisen, als dass Arf1 mit beiden gleichzeitig interagieren kann. Es konnte somit\r\nzum ersten Mal gezeigt werden, dass Arf1 zwei unterschiedliche Coatomer-\r\nKomplexe über die Untereinheiten γ- und β-COP miteinander verbrücken kann.\r\nNeben den Untersuchungen zur Interaktion von Arf1 mit Coatomer wurde im Rahmen\r\ndieser Arbeit Chaetomium Arf1 kloniert, exprimiert und aufgereinigt. Dieses\r\nthermostabile Protein zeigte in verschiedenen Funktionalitätstests die gleiche\r\nAktivität wie humanes Arf1. Somit kann es für weitere Untersuchungen, wie\r\nbeispielsweise Ansätze zur Kristallisation von Volllängen-Arf1 im Komplex mit\r\nCoatomer eingesetzt werden."^^ . "2015" . . . . . . . "Simone"^^ . "Röhling"^^ . "Simone Röhling"^^ . . . . . . "Interaktionen der kleinen GTPase Arf1 mit Coatomer (PDF)"^^ . . . "Dissertation komplett.pdf"^^ . . . "Interaktionen der kleinen GTPase Arf1 mit Coatomer (Other)"^^ . . . . . . "indexcodes.txt"^^ . . . "Interaktionen der kleinen GTPase Arf1 mit Coatomer (Other)"^^ . . . . . . "lightbox.jpg"^^ . . . "Interaktionen der kleinen GTPase Arf1 mit Coatomer (Other)"^^ . . . . . . "preview.jpg"^^ . . . "Interaktionen der kleinen GTPase Arf1 mit Coatomer (Other)"^^ . . . . . . "medium.jpg"^^ . . . "Interaktionen der kleinen GTPase Arf1 mit Coatomer (Other)"^^ . . . . . . "small.jpg"^^ . . "HTML Summary of #18164 \n\nInteraktionen der kleinen GTPase Arf1 mit Coatomer\n\n" . "text/html" . . . "570 Biowissenschaften, Biologie"@de . "570 Life sciences"@en . .