<> "The repository administrator has not yet configured an RDF license."^^ . <> . . "Röntgenstrukturanalyse der GTPase-Domäne von Dynamin 1 und der Motordomäne von Myosin II"^^ . "Im Rahmen dieser Arbeit konnten die Strukturen der GTPase-Domäne von Dynamin 1 aus Rattus norvegicus sowie der Motordomäne von Myosin II aus Dictyostelium discoideum in atomarem Detail aufgeklärt werden. Die vorgelegte Kristallstruktur der nukleotidfreien GTPase-Domäne von Dynamin 1 zeigt, daß die GTPase-Domäne in Säugerdynamin sehr ähnlich gefaltet ist wie in Dynamin A aus D. discoideum. Das vorgelegte Strukturmodell enthält alle Schlaufenbereiche und erlaubt somit erstmals die vollständige Beschreibung der Nukleotidbindungsregion eines Dynamins. Im Gegensatz zu anderen GTPasen ist das switch I-Threonin, das für die GTP-Koordination wichtig ist, in Dynamin 1 in seiner katalytisch aktiven Konformation gehalten. Desweiteren konnte anhand des Strukturmodells für Arg59 eine Funktion als Beschleuniger der GTP-Hydrolyse vorgeschlagen werden. Die Kristallstruktur der Myosin-Kopfdomäne zeigt eine neue Konformation des Motorproteins, in der sich beide nukleotidbindenden Schalter in der offenen Stellung befinden. Dieser bislang nicht beobachtete Zustand wird in einer neuen Nomenklatur als O/O-Konformation bezeichnet. Aus dem Strukturmodell wird deutlich, daß Nukleotid- und Aktinbindungsstelle nicht nur über switch II, sondern auch über switch I miteinander kommunizieren können. Umschalten von switch I verändert über das zentrale Faltblatt die Geometrie der Aktinbindungsstelle am äußeren Ende der 50K-Spalte. Dabei sind die Schalterstellungen nicht vollständig entkoppelt. Switch I kann erst öffnen, wenn switch II bereits offen ist. In der O/O-Konformation ist switch II weiter geöffnet als bisher beobachtet, was in Kombination mit der offenen Stellung von switch I zur Freisetzung von ADP führen kann. Durch die Ergebnisse der vorliegenden Arbeit konnte das bisherige Bild des Akto-Myosin-ATPase-Zyklus ergänzt werden, indem neben der Stellung von switch II auch die Stellung von switch I berücksichtigt wird. Nach dem Kraftschlag und der Dissoziation von Phosphat durch Öffnen von switch II muß switch I öffnen, um auch ADP freizusetzen. Nach Erreichen des Rigorzustands schließt sich switch I mit der Bindung von ATP und der Myosinkopf dissoziiert vom Aktinfilament. Die O/O-Konformation kann im Akto-Myosin-ATPase-Zyklus in unmittelbarer Nähe zum Rigorzustand eingeordnet werden."^^ . "2003" . . . . . . . . "Thomas"^^ . "Reubold"^^ . "Thomas Reubold"^^ . . . . . . "Röntgenstrukturanalyse der GTPase-Domäne von Dynamin 1 und der Motordomäne von Myosin II (PDF)"^^ . . . "Dissertation_Thomas_Reubold.pdf"^^ . . . "Röntgenstrukturanalyse der GTPase-Domäne von Dynamin 1 und der Motordomäne von Myosin II (Other)"^^ . . . . . . "small.jpg"^^ . . . "Röntgenstrukturanalyse der GTPase-Domäne von Dynamin 1 und der Motordomäne von Myosin II (Other)"^^ . . . . . . "medium.jpg"^^ . . . "Röntgenstrukturanalyse der GTPase-Domäne von Dynamin 1 und der Motordomäne von Myosin II (Other)"^^ . . . . . . "preview.jpg"^^ . . . "Röntgenstrukturanalyse der GTPase-Domäne von Dynamin 1 und der Motordomäne von Myosin II (Other)"^^ . . . . . . "lightbox.jpg"^^ . . "HTML Summary of #3569 \n\nRöntgenstrukturanalyse der GTPase-Domäne von Dynamin 1 und der Motordomäne von Myosin II\n\n" . "text/html" . . . "540 Chemie"@de . "540 Chemistry and allied sciences"@en . .