<> "The repository administrator has not yet configured an RDF license."^^ . <> . . "Protein Dynamics : Comparison of Incoherent Neutron Scattering and Molecular Dynamics Simulation"^^ . "Proteindynamik und deren Beziehung zur biologischen Funktion von Proteinen ist Gegenstand zahlreicher experimenteller und theoretischer Untersuchungen. In der vorgelegten Arbeit werden Aspekte der Proteindynamik im Pico- und Nanosekundenbereich untersucht. Experimentelle Untersuchungen haben eine Abhaengigkeit zwischen enzymatischer Aktivitaet und atomaren Fluktuationen auf diesen Zeitskalen aufgezeigt. Inkohaerente Neutronenstreuung sowie Molekulardynamiksimulationen stellen geeignete Instrumente zur Untersuchung atomarer Dynamik auf diesen Zeitskalen zur Verfuegung. Ein interessantes Phaenomen im Hinblick auf den Zusammenhang zwischen Flexibilitaet und Aktivitaet ist die Dynamical Transition, d.h. ein nicht-linearer Anstieg atomarer Fluktuationen bei einer charakteristischen Temperatur T_0 ca. 200K. Die explizite Einbeziehung des instrumentellen Aufloesungsvermoegens eines Neutronenstreuspektrometers in die theoretische Analyse der Dynamical Transition fuehrt zu einer neuen Interpretation dieses Ueberganges. Mittels Molekulardynamiksimulationen wird die quantitative Uebereinstimmung dieser alternativen Interpretation mit der Zeitskalen- wie auch der Temperaturabaengigkeit der mittleren quadratischen Auslenkung eines Proteins in Loesung gezeigt. Darueberhinaus bietet diese Interpretation eine Erklaerung der experimentell beobachteten Verschiebung der Uebergangstemperatur, T_0, in Abhaengigkeit der instrumentellen Aufloesung. Die Gauss'sche Naeherung, grundlegend fuer die experimentelle Bestimmung der mittleren quadratischen Auslenkung, , wird untersucht und Korrekturen hierzu diskutiert. Abweichungen von dieser Naeherung werden fuer Q<6 Ang^{-2} auf die Heterogenitaet atomarer Bewegungen zurueckgefuehrt. Abschliessend wird eine Methode vorgeschlagen, um aus der inkohaerenten inelastischen Streufunktion die Schwingungsdichte des Systems abzuleiten. Mittels dieser Methode werden Aenderungen der Schwingungsdichte des Proteins Dihydrofolate Reduktase bei Bindung des Liganden Methotrexate bestimmt. Es wird gezeigt, dass die Aenderungen im Spektrum dieser internen Freiheitsgrade einen signifikanten Beitrag zur freien Bindungsenergie dieses Systems beitragen."^^ . "2004" . . . . . . . . "Torsten"^^ . "Becker"^^ . "Torsten Becker"^^ . . . . . . "Protein Dynamics : Comparison of Incoherent Neutron Scattering and Molecular Dynamics Simulation (PDF)"^^ . . . "Dissertation.pdf"^^ . . . "Protein Dynamics : Comparison of Incoherent Neutron Scattering and Molecular Dynamics Simulation (Other)"^^ . . . . . . "lightbox.jpg"^^ . . . "Protein Dynamics : Comparison of Incoherent Neutron Scattering and Molecular Dynamics Simulation (Other)"^^ . . . . . . "preview.jpg"^^ . . . "Protein Dynamics : Comparison of Incoherent Neutron Scattering and Molecular Dynamics Simulation (Other)"^^ . . . . . . "medium.jpg"^^ . . . "Protein Dynamics : Comparison of Incoherent Neutron Scattering and Molecular Dynamics Simulation (Other)"^^ . . . . . . "small.jpg"^^ . . "HTML Summary of #5253 \n\nProtein Dynamics : Comparison of Incoherent Neutron Scattering and Molecular Dynamics Simulation\n\n" . "text/html" . . . "530 Physik"@de . "530 Physics"@en . .