%0 Generic
%A Fick, Jörg
%D 2005
%F heidok:5907
%K Neutronenreflektometrie , Oligo(ethylenglykole) , Proteinresistenz , Vibrations-Summenfrequenzspektroskopieneutron reflectivity , oligo(ethylene glycol) , protein resistence , vibrational sum frequency spectroscopy
%R 10.11588/heidok.00005907
%T Charakterisierung von biokompatiblen Oberflächen mittels Vibrations-Summenfrequenzspektroskopie und Neutronenreflektometrie
%U https://archiv.ub.uni-heidelberg.de/volltextserver/5907/
%X Im Rahmen dieser Doktorarbeit wurden selbstaggregierende Monolagen (SAM) proteinresistenter ethylenglykolterminierter (EG) Alkanthiole auf Metallsubstraten mit Hilfe verschiedener Meßmethoden, wie der Summenfrequenzspektroskopie (SFS), der Neutronenreflektometrie, aber auch der Ellipsometrie und der Infrarotspekroskopie charakterisiert. Da seit Beginn der 80er Jahre aus den Arbeiten von Jeon und Andrade et al. bekannt ist, daß die starke Wechselwirkung des Wassers über Wasserstoffbrückenbindungen mit Poly(ethylenglykol) (PEG) eine entscheidende Rolle für die Proteinrepulsion von PEG-beschichteten Oberflächen nach dem Mechanismus der sogenannten „sterischen Repulsion“ spielt, wurde in dieser Arbeit besonders die Wechselwirkung des Wassers mit PEG- bzw. oligo(ethylenglykol)terminierten (OEG) Alkanthiol-SAMs untersucht. [Ref. 1-3] Bei der Optimierung der PEG- und OEG-SAM-Präparation auf Gold wurde nachgewiesen, daß die Gegenwart von Sauerstoff in der Reaktionslösung die Bildung dichtgepackter OEG-SAMs fördert und bei PEG-SAMs erst ermöglicht. Dies wurde dadurch interpretiert, daß der bei der Reaktion von Thiol mit Gold frei werdende Wasserstoff mit dem Sauerstoff reagiert und sich dadurch günstig auf die Reaktionsenthalpie auswirkt. Des weiteren wurden die Banden der SFS-Spektren von SAMs bestehend aus methoxyhexa(ethylenglykol)terminiertem Undekanthiol (EG6OMe) auf Gold zugeordnet und für die Interpretation anderer Messungen verwendet. Zu diesen zählen Experimente an EG6OMe-Alkanthiolmischfilmen, die bei Erhöhung der Temperatur einen Phasenübergang aufweisen, durch den sie ihre Proteinresistenz verlieren. Außerdem wurde die These aus früheren Experimenten von Herrwerth et al. bestätigt, daß die Proteinresistenz von dichtgepackten, kristallinen OEG-SAMs hauptsächlich von deren lateralen Packungsdichten und folglich von deren Hydratisierbarkeit abhängt. [Ref. 4] Bei der Untersuchung von EG-Filmen in wassergesättigter Stickstoffatmosphäre wurde eine Schichtdickenzunahme durch Bildung einer 2 3 nm dicken Wasserschicht auf PEG-SAMs und einer etwas dünneren Wasserschicht auf OEG-SAMs gemessen, die bei anderen hydrophilen Oberflächenbeschichtungen nicht gefunden werden konnte. Ferner war es möglich die feste Bindung von Wassermolekülen an die Endgruppen von OEG-SAMs mit Hilfe von SFS indirekt durch Untersuchung der Konformationsänderungen der Filme vor und nach Wasserkontakt nachzuweisen. Diese Resultate wurden als Hinweis auf die Bildung einer geordneten Wasserstruktur gedeutet, die nach Arbeiten von Kushmerick et al. einen möglichen Mechanismus der Proteinresistenz von dichtgepackten OEG-SAMs darstellt. [Ref. 5] Die feste Bindung bestätigt allerdings auch Arbeiten von Kreuzer et al. [Ref. 6] und Chan et al. [Ref. 7], die die Bildung und Immobilisierung von Hydroxidionen als Grund für die Proteinabstoßung sehen. Diese beiden Mechanismen der Proteinresistenz von OEG-Filmen werden im Rahmen dieser Arbeit diskutiert. Referenzen: [1] J. D. Andrade, V. Hlady, Adv. Polym. Sci., 1, 1986 [2] S. I. Jeon, J. H. Lee, J. D. Andrade, P. G. De Gennes, J. Colloid Interface Sci., 142, 149-158, 1991 [3] S. I. Jeon, J. D. Andrade, J. Colloid Interface Sci., 142, 159-166, 1991 [4] S. Herrwerth, W. Eck, S. Reinhardt, M. Grunze, J. Am. Chem. Soc., 125, 9359-9366, 2003 [5] H. I. Kim, J. G. Kushmerick, J. E. Houston, B. C. Bunker, Langmuir, 19, 9271-9275, 2003 [6] H. J. Kreuzer, R. L. C. Wang, M. Grunze, J. Am. Chem. Soc., 125, 8384-8389, 2003 [7] Y.-H. M. Chan, R. Schweiß, C. Werner, M. Grunze, Langmuir, 19, 7380-7385, 2003