<> "The repository administrator has not yet configured an RDF license."^^ . <> . . "Fluoreszenzspektroskopische Untersuchungen nukleosomaler Struktur und Dynamik"^^ . "Das Nukleosom ist der elementare Baustein des Chromatins. Das Chromatin kompaktiert die DNS im Zellkern, dient gleichzeitig aber auch deren Organisation. Eine in diesem Zusammenhang wichtige Eigenschaft des Nukleosoms ist, daß es seine Position auf der DNS verändern kann. Diese Positionsveränderungen ermöglichen es, bestimmte DNS Bereiche für Proteinfaktoren zugänglich zu machen, bzw. zu blockieren. Einerseits ist diese Repositionierung bzw. Remodellierung eine intrinsische Eigenschaft des Komplexes, zusätzlich sind auch eine Vielzahl von Proteinen und Proteinkomplexen beschrieben worden, die diese Remodellierung katalysieren. Der genaue Mechanismus der Remodellierung ist aber noch unklar. Es gibt eine Reihe von Modellen, die z.B. eine lokale Ablösung der DNS vom Histonoktamer postulieren, die um den Komplex diffundieren könnte und so zu einer veränderten Position des Komplexes relativ zur DNS führen würde. Abhängig ist diese Remodellierung unter anderem von der Sequenz der DNS sowie posttranslationaler Modifikationen der Histone. Um diese Remodellierung im Detail zu untersuchen wurden in dieser Arbeit dynamische und strukturelle Eigenschaften des Nukleosoms mit Hilfe von fluoreszenzspektroskopischen sowie biochemischen Methoden untersucht. Es wurde ein \\textit{in vitro} Modellsystem verwendet, bei dem Nukleosomen aus rekombinant gewonnenen Histonoktameren und verschiedenen natürlichen sowie synthetischen DNS Abschnitten durch Salzschrittdialyse rekonstituiert wurden. Die DNS wurde an verschiedenen Stellen mit fluoreszierenden Farbstoffen versehen, die Fluoreszenzenergietransfermessungen ermöglichten und so Rückschlüsse über strukturelle und dynamische Eigenschaften des Nukleosoms erlaubten. So konnte Komplexbildung der Nukleosomen mit H1 gemessen werden, die Bewegung des Komplexes während thermischer Mobilisierung an das Ende der DNS konnte verfolgt werden, sowie die Einflüsse veränderter Ionenstärken oder Einbringung von H1 in den Komplex auf die thermische Mobilisierung lies sich beobachten. Mit Einzelmolekülanalysen wurde die Wirkung von Chromatinremodellierungskomplexen und Histonchaperonen, bzw. Enzymen wie ISWI und BRG1 auf das Nukleosom untersucht. Es konnte so auch gezeigt werden, daß Bindung von ISWI oder BRG1 eine Strukturveränderung im Nukleosom hervorruft. "^^ . "2007" . . . . . . . . "Florian"^^ . "Hauger"^^ . "Florian Hauger"^^ . . . . . . "Fluoreszenzspektroskopische Untersuchungen nukleosomaler Struktur und Dynamik (PDF)"^^ . . . "FhaugerDissertation.pdf"^^ . . . "Fluoreszenzspektroskopische Untersuchungen nukleosomaler Struktur und Dynamik (Other)"^^ . . . . . . "indexcodes.txt"^^ . . . "Fluoreszenzspektroskopische Untersuchungen nukleosomaler Struktur und Dynamik (Other)"^^ . . . . . . "lightbox.jpg"^^ . . . "Fluoreszenzspektroskopische Untersuchungen nukleosomaler Struktur und Dynamik (Other)"^^ . . . . . . "preview.jpg"^^ . . . "Fluoreszenzspektroskopische Untersuchungen nukleosomaler Struktur und Dynamik (Other)"^^ . . . . . . "medium.jpg"^^ . . . "Fluoreszenzspektroskopische Untersuchungen nukleosomaler Struktur und Dynamik (Other)"^^ . . . . . . "small.jpg"^^ . . "HTML Summary of #7908 \n\nFluoreszenzspektroskopische Untersuchungen nukleosomaler Struktur und Dynamik\n\n" . "text/html" . . . "570 Biowissenschaften, Biologie"@de . "570 Life sciences"@en . .